Разработаны «металлоферменты», которые помогут в лечении болезни Альцгеймера
Команда ученых из Японии недавно смогла достичь более эффективной деградации альбумина сыворотки человека (важного белка крови) с помощью инфракрасного облучения высокой интенсивности, присоединяя к этому белку комплекс металла - цинка. Hезультаты исследований показывают потенциал будущего применения определенных комплексов металлов для лечения таких заболеваний, как болезнь Альцгеймера.
Искусственные металлоферменты - это гибридные соединения, которые синтезируются путем присоединения комплексов металлов в белковых молекул. В последние несколько лет эти вещества привлекали большое внимание в научно-исследовательских сообществах в связи с их применением в качестве биологических катализаторов в клетках с целью целенаправленной деградации белков.
Команда ученых из Tokyo University of Science (Япония) и Universidad Complutense de Madrid (Испания) изучала деградацию специфических металлоферментов при облучении высокоэнергетическим инфракрасным лучом. Эти металлоферменты были создан путем присоединения комплекса цинка (ZnL) до альбумина сыворотки человека (HSA).
Использование высокоэнергетического инфракрасного излучения для деградации белков не является новым. Например, при предварительном исследовании в Tokyo University of Science эта методика использовалась для деградации нескольких белковых накоплений, включая амилоидные бляшки, вызывающие болезнь Альцгеймера.
Как объясняет ученый д-р Такаширо Акицу, это ситуация, «когда альбумин сыворотки человека соединяется с цинковым комплексом, при котором облучения средне-инфракрасным электрон-свободным лазером способствует разрушению белков». Средне-инфракрасный электрон-свободный лазер (mid-infrared free-electron laser, IR-FEL) - это инструмент, который ученые использовали для облучения созданного комплекса.
Команда ученых в составе проф. Акицу, проф. Коичи Цукияма, д-ра Такаясу Кавасаки, ассистента проф. Томоуки Харагучи и проф. Маурисио А. Палафокс четко идентифицировали присоединения ZnL к HSA. Полученные ими ИК-спектры также указывали на оптимальные длины волны для деградации: это были 1537, 1652 и 1622 см-1, что соответствует двум амидной связям в HSA и двойной связи углерод-азот ZnL соответственно.
Ученые создали такие тонкие пленки как HSA, так и HSA + ZnL гибрида и облучали части этих пленок. Затем они сравнили радиационное повреждение, вызванное облучением IR-FEL, используя методику под названием инфракрасная трансформация Фурье (FT-IR) и программу для оценки изменений во вторичной структуре белка под названием IR-SSE.
При 1622 см-1 гибридная структура HSA + ZnL НЕ повреждалась. Но на двух других длинах волн белковая структура HSA, как в виде чистого HSA, так и в гибридной форме, оказалась значительно поврежденной. При дальнейших тестах было установлено, что гибридная соединение повреждается сильнее, чем чистый HSA. Ученые считают, что присоединение ZnL к белку HSA дестабилизировало структуру белка, что позволило ему легче разлагаться.
Полученные результаты представлены в International Journal of Molecular Sciences, где ученые подчеркивают, что «в настоящее время точный механизм связывания между комплексом и белком неизвестный». Далее, профессор акиций уточняет, что «исследования разных пар белково-металлических комплексов продолжаются».
Выводы этого исследования пока не могут быть обобщены, и пока ученые установят причины связывания, применение таких металлических комплексных белков-гибридов в практике оставаться ограниченным. Тем не менее оно оставляет надежду на будущее, в котором болезни, связанные с белковыми дефектами, такими как болезнь Альцгеймера, успешно подвергаться лечению.
Увага! Використання публікацій ВД «Кур'єр» у спільнотах соцмереж та ЗМІ без зазначення автора и назви видання ЗАБОРОНЕНО!
Поділитися новиною
Слідкуйте за новинами у інформаційних пабліках "Курьера недели":
